Enzymologie fondamentale : Support pédagogique destiné aux étudiants de niveau Master 1

Abstract

Les organismes vivants sont le siège de nombreuses réactions biochimiques très diverses. Ces réactions s’effectuent dans des conditions physico-chimiques (T = 37 °C, pH = 7) telles que, sans l’intervention de certaines macromolécules, elles ne s’effectueraient pas dans une échelle de temps compatible avec les processus biologiques, donc avec la vie de la cellule. Ces processus biologiques extrêmement complexes ont malgré tout lieu très rapidement. En effet, les réactions biochimiques qui sont les éléments de base de ces processus sont catalysées par des macromolécules biologiques aux propriétés particulières : les enzymes (Jaspard.E., 2019). Ils ont un pouvoir catalytique de 106 à 1012 fois supérieur aux réactions spontanées et interviennent dans tous les processus de biosynthèse, de dégradation, de régulation et de reproduction. Les catalyseurs enzymatiques ne sont pas consommés et sont restitués en fin de réaction. Ce sont toujours des macromolécules protéiques associées éventuellement à des cofacteurs de petite taille (Benkahoul.M., 2017). Ce cours, qui contient plusieurs figures, tableaux, encadrés, et schémas réactionnels, décrit les aspects fondamentaux de la cinétique enzymatique. La plupart de ces notions sont illustrées à la fin par des exercices. Objectifs de l’enseignement :  Acquérir des connaissances sur les principaux termes d’enzymologie : enzyme, substrat, produit, coenzyme, Site actif, activateur, inhibiteur, réaction enzymatique, vitesse initiale, vitesse maximum, constante de MICHAELIS...  Etudier la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction de la concentration de l’enzyme, et de la concentration du substrat, en représentation normale ou en double inverse.  Etudier la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du pH et de la température.  Etudier la cinétique enzymatique en présence d’un inhibiteur en expliquant les effets de cet inhibiteur sur les paramètres de la réaction.  Etudier les modes de régulation de l’activité enzymatique, en particulier l’allostérie et la fixation coopérative d’effecteurs.  Etudier la cinétique enzymatique à deux substrats.  Donner des exemples sur l’application des enzymes en biotechnologie, en particulier dans le domaine pharmaceutique.